Криоэлектронно-микроскопическая структура гомотетрамерного гликопротеина прикрепления вируса хенипа Langya

Инфекция вирусом хенипа Langya (LayV) представляет собой новую зоонозную инфекцию, вызывающую респираторные симптомы в Китае с 2019 года. Для проникновения в клетку геном LayV кодирует слитый белок F и гликопротеин прикрепления G. Однако структурные и функциональные сведения о LayV-G остаются недостаточными. В настоящем исследовании мы показали, что LayV-G не связывается с рецепторами, распознаваемыми другими хенипавирусами (HNV), такими как эфрин-B2 и эфрин-B3, и обладает антигенными свойствами, отличными от таковых у G-белков вируса Хендра (HeV-G) и вируса Нипах (NiV-G). Кроме того, мы определили структуру LayV-G почти полной длины, которая имеет характерную форму гриба, отличающую ее от других гликопротеинов прикрепления HNV. Стебельковая и трансмембранная области напоминают ножку и основание гриба, тогда как четыре наклоненных вниз домена головки образуют шляпку гриба, которая потенциально может взаимодействовать с белком F и влиять на процесс слияния мембран. Полученные результаты углубляют понимание новых HNV, вызывающих заболевания человека вследствие зоонозной передачи, и имеют значение для разработки вакцин против LayV.