Ферменты с молекулярными туннелями

Благодаря недавним достижениям в области молекулярного клонирования, экспрессии белков и рентгеновской кристаллографии стало возможным исследовать сложные структуры белков с высоким разрешением. Для ферментов, имеющих несколько каталитических центров, начинает выявляться общая закономерность: наличие молекулярных туннелей, соединяющих один активный центр с другим. К предполагаемым механистическим преимуществам, обеспечиваемым этими молекулярными каналами, относятся защита нестабильных промежуточных соединений и повышение каталитической эффективности за счёт предотвращения диффузии промежуточных соединений в объёмный растворитель. После обнаружения в 1988 году первого молекулярного туннеля в триптофансинтазе туннели были выявлены в карбамоилфосфатсинтетазе, глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансферазе, аспарагинсинтетазе, глутаматсинтазе, имидазолглицеролфосфатсинтазе, глюкозамин-6-фосфатсинтазе и угарнокислотдегидрогеназе/ацетил-КоА-синтазе. Транслокация аммиака, образующегося при гидролизе глутамина, является наиболее распространённым из выявленных на сегодняшний день функциональных требований к белковому туннелю. В настоящей работе описывается и обобщается современное понимание молекулярных туннелей, наблюдаемых в различных ферментных системах.