Микробный синтез и деградация индол-3-уксусной кислоты
Microbial Synthesis and Degradation of Indole-3-acetic Acid
1966-08-01
SCID: 54.1/btb4uxnk
Discuss with AI
окисление L-триптофанаPseudomonas savastanoiиндол-3-ацетамидиндол-3-уксусная кислотаокислительная декарбоксилаза триптофана
Figures from the paper
Abstract (AI)
Из клеток Pseudomonas savastanoi был выделен фермент, катализирующий превращение L-триптофана в индол-3-ацетамид; фермент был очищен в 89 раз. Фермент катализирует реакцию, в ходе которой расходуются 1 моль L-триптофана и 1 моль O2 и образуются по 1 молю индол-3-ацетамида и CO2. Оптимум pH фермента находится в диапазоне от 7,2 до 9,2. Фермент специфичен к L-изомеру триптофана и атакует 5-гидрокситриптофан со скоростью, составляющей приблизительно 17% скорости для L-триптофана. Он проявляет слабую активность в отношении L-фенилаланина и L-тирозина, но не проявляет активности в отношении индол-3-пировиноградной кислоты, индол-3-ацетальдегида, α-метилтриптофана или индол-3-уксусной кислоты. Индол-3-ацетамид вызывает ингибирование конечным продуктом и при концентрации 1 мМ снижает скорость окисления L-триптофана на 85%. Гидроксиламин, HgCl2, йодацетамид и индол-3-уксусная кислота являются эффективными ингибиторами фермента. Для этого фермента предлагается тривиальное название «триптофаноксидативная декарбоксилаза».
Key Findings
1
Фермент из Pseudomonas savastanoi превращает L-триптофан и кислород в индол-3-ацетамид и CO₂ в стехиометрии 1:1.
2
Индол-3-ацетамид вызывает сильное ингибирование конечным продуктом, снижая окисление L-триптофана на 85% при концентрации 1 мМ; фермент также ингибируется рядом химических реагентов.
3
Субстратная специфичность максимальна для L-триптофана; 5-гидрокситриптофан превращается примерно с 17% скорости L-триптофана, а фенилаланин и тирозин реагируют лишь слабо.
4
Для фермента предложено тривиальное название «триптофаноксидативная декарбоксилаза».
5
Фермент не проявляет активности в отношении индол-3-пировиноградной кислоты, индол-3-ацетальдегида, α-метилтриптофана и индол-3-уксусной кислоты.
6
Фермент был очищен в 89 раз и демонстрирует оптимум pH в диапазоне 7,2–9,2.
Research Object
Триптофанокислительная декарбоксилаза из клеток Pseudomonas savastanoi
Research Subject
Каталитическое превращение ферментом L-триптофана в индол-3-ацетамид, включая его субстратную специфичность, оптимум pH, ингибирование продуктом и чувствительность к ингибиторам
Publication Details
Publication Date
1966-08-01
Journal
Publisher
ISSN
Open access PDF
Access Type
Author Information
Download PDF
Subscribe to digest