Лабильный регуляторный ион меди расположен вблизи центра T1 в мультикупровой оксидазе CueO

CueO, мультикупровая оксидаза, входит в состав регулируемого медью оперона cue в Escherichia coli, экспрессируется в условиях медного стресса и характеризуется повышенной оксидазной активностью при наличии дополнительной меди. Структура кристалла, выдержанного в растворе CuCl2 и определённая с разрешением 1,7 Å, выявляет ион Cu(II), связанный с белком на расстоянии 7,5 Å от медного центра T1 в области, богатой остатками метионина. Координационная сфера тригонально-бипирамидальной геометрии необычна: она включает два атома серы метионина, два атома кислорода карбоксилатных групп аспартата и молекулу воды. Asp-439 одновременно координирует лабильную медь и образует водородную связь с His-443, координирующим медь центра T1. Такая организация может обеспечивать перенос электронов от субстратов к меди центра T1. Мутация остатков, связанных с лабильной медью, приводит к утрате оксидазной активности и устойчивости к меди, подтверждая регуляторную роль этого участка. Богатая метионином часть белка, сходная с соответствующими участками других белков, участвующих в гомеостазе меди, не демонстрирует дополнительного связывания меди. Атомы меди типа 3 в структуре триядерного кластера соединены хлорид-ионом, который завершает квадратно-планарную координационную сферу атома меди T2, но не влияет на оксидазную активность.