AbpX из Pyrodictium abyssi выявляет кальций-реагирующую семью микробных белков биоматрицы, формирующих термостойкие гидрогели

<i>Pyrodictium abyssi</i> AbpX reveals a calcium-responsive family of microbial biomatrix proteins that form thermostable hydrogels
Xiaobing Zuo, Han Remaut, Vincent P. Conticello, Mike Sleutel, Adrià Sogues, Andres Gonzalez Socorro, Vita Cooman, Marcus Fislage, Adam K. Nijhawan, Vikram Alva
2026-06-17

AbpXPyrodictium abyssiкальций-чувствительные белки биоматриксадополение донорной петлейтермостабильные гидрогели
Эволюционное давление на микробные сообщества, размножающиеся в экстремальных условиях окружающей среды, часто приводит к уникальным структурным адаптациям, способствующим выживанию клеток. В настоящей работе рассматривается AbpX, белок биоматрицы, выявленный в культурах гипертермофильного архея Pyrodictium abyssi. В экс виво и в витро условиях AbpX самоорганизуется в паракристаллическую решетку, состоящую из полужестких фибрилл. Крио-ЭМ-анализ рекомбинантных фибрилл AbpX показывает, что предшественник белка полимеризуется посредством комплементации донорной петли (donor strand complementation, DSC), процесса, ранее описанного для шаперон-ушерных фимбрий у грамотрицательных бактерий. В отличие от описанных DSC-полимеров, AbpX полимеризуется без участия шаперонов в присутствии ионов кальция, которые локализуются на интерфейсе между донорной петлей и принимающей бороздой между протомерами в фибрилле. Сочетая данные крио-ЭМ и кристаллографии, предложена структурная модель решетки AbpX, дающая представление о её потенциальной роли в формировании биопленок. Результаты указывают на то, что координация ионов кальция может способствовать сборке фибрилл и предварительной организации фибрилл для включения в белковую решетку. Биоинформатический анализ показывает, что AbpX представляет собой отдельную и широко распространённую кладу кальций-реагирующих белков биоматрицы в супергруппе TasA, которые можно синтезировать в виде гидрогелевых биоматериалов in vitro в экологически благоприятных условиях.
1
Структурная модель, основанная на крио-ЭМ и кристаллографии, объясняет, как фибриллы AbpX предорганизованы для включения в белковую решётку, указывая на роль в образовании биопленок.
2
AbpX из Pyrodictium abyssi собирается в паракристаллическую решётку, состоящую из полугибких фибрилл в экз- и in vitro условиях.
3
Полимеризация AbpX происходит без шаперона и требует ионов кальция, которые захватываются на интерфейсе донорная петля–приемная борозда между протомерами.
4
Биоинформатический анализ выявляет AbpX как часть отдельного, широко распространённого кальций-ответного клада в суперсемействе TasA, который можно превращать в термостабильные гидрогели in vitro в щадящих условиях.
5
Крио-ЭМ показывает, что рекомбинантный AbpX полимеризуется через дополнение донорной петли (DSC), механизм, ранее описанный для фимбрий chaperone-usher у грамотрицательных бактерий.

Белок биоматрикса AbpX из гипертермофильного археона Pyrodictium abyssi

Кальций-чувствительная сборка и структурная организация AbpX (полимеризация через дополнение донорной петли, координация ионов кальция на интерфейсах протомеров, паракристаллическая решётка фибрилл) и его способность образовывать термостойкие гидрогели

Publication Details
Publication Date
2026-06-17
Journal
Publisher
ISSN
Cited by
0
Access Type
Author Information
Authors
Xiaobing Zuo
Han Remaut
Vincent P. Conticello
Mike Sleutel
Adrià Sogues
Andres Gonzalez Socorro
Vita Cooman
Marcus Fislage
Adam K. Nijhawan
Vikram Alva
Explore further
Open the scid.ai AI chat with a ready-made request: it will find papers on a similar topic and help build a literature review.
Find similar papers in the chat
Make a presentation
100%