AbpX из Pyrodictium abyssi выявляет кальций-реагирующую семью микробных белков биоматрицы, формирующих термостойкие гидрогели
<i>Pyrodictium abyssi</i> AbpX reveals a calcium-responsive family of microbial biomatrix proteins that form thermostable hydrogels
2026-06-17
SCID: 54.1/s6b6vvju
Discuss with AI
AbpXPyrodictium abyssiкальций-чувствительные белки биоматриксадополение донорной петлейтермостабильные гидрогели
Figures from the paper
Abstract (AI)
Эволюционное давление на микробные сообщества, размножающиеся в экстремальных условиях окружающей среды, часто приводит к уникальным структурным адаптациям, способствующим выживанию клеток. В настоящей работе рассматривается AbpX, белок биоматрицы, выявленный в культурах гипертермофильного архея Pyrodictium abyssi. В экс виво и в витро условиях AbpX самоорганизуется в паракристаллическую решетку, состоящую из полужестких фибрилл. Крио-ЭМ-анализ рекомбинантных фибрилл AbpX показывает, что предшественник белка полимеризуется посредством комплементации донорной петли (donor strand complementation, DSC), процесса, ранее описанного для шаперон-ушерных фимбрий у грамотрицательных бактерий. В отличие от описанных DSC-полимеров, AbpX полимеризуется без участия шаперонов в присутствии ионов кальция, которые локализуются на интерфейсе между донорной петлей и принимающей бороздой между протомерами в фибрилле. Сочетая данные крио-ЭМ и кристаллографии, предложена структурная модель решетки AbpX, дающая представление о её потенциальной роли в формировании биопленок. Результаты указывают на то, что координация ионов кальция может способствовать сборке фибрилл и предварительной организации фибрилл для включения в белковую решетку. Биоинформатический анализ показывает, что AbpX представляет собой отдельную и широко распространённую кладу кальций-реагирующих белков биоматрицы в супергруппе TasA, которые можно синтезировать в виде гидрогелевых биоматериалов in vitro в экологически благоприятных условиях.
Key Findings
1
Структурная модель, основанная на крио-ЭМ и кристаллографии, объясняет, как фибриллы AbpX предорганизованы для включения в белковую решётку, указывая на роль в образовании биопленок.
2
AbpX из Pyrodictium abyssi собирается в паракристаллическую решётку, состоящую из полугибких фибрилл в экз- и in vitro условиях.
3
Полимеризация AbpX происходит без шаперона и требует ионов кальция, которые захватываются на интерфейсе донорная петля–приемная борозда между протомерами.
4
Биоинформатический анализ выявляет AbpX как часть отдельного, широко распространённого кальций-ответного клада в суперсемействе TasA, который можно превращать в термостабильные гидрогели in vitro в щадящих условиях.
5
Крио-ЭМ показывает, что рекомбинантный AbpX полимеризуется через дополнение донорной петли (DSC), механизм, ранее описанный для фимбрий chaperone-usher у грамотрицательных бактерий.
Research Object
Белок биоматрикса AbpX из гипертермофильного археона Pyrodictium abyssi
Research Subject
Кальций-чувствительная сборка и структурная организация AbpX (полимеризация через дополнение донорной петли, координация ионов кальция на интерфейсах протомеров, паракристаллическая решётка фибрилл) и его способность образовывать термостойкие гидрогели
Publication Details
Publication Date
2026-06-17
Journal
Publisher
ISSN
Cited by
0
Open access PDF
Access Type
Author Information
Download PDF
Subscribe to digest