Ганглиозиды эритроцитов выступают в роли рецепторов для Neisseria subflava: идентификация адгезина Sia-1

Показано, что Neisseria gonorrhoeae связывается с подмножеством лактозосодержащих гликолипидов (N. Strömberg, C. Deal, G. Nyberg, S. Normark, M. So, и K.-A. Karlsson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:4902-4906, 1988). Ряд комменсальных штаммов Neisseria также проявляют способность связывать лактозу. Кроме того, Neisseria subflava связывалась с иммобилизованными ганглиозидами, такими как гематоцид и сиалозилпараглобозид, несущими последовательность NeuAc alpha2-3Gal beta1-4Glc. В меньшей степени N. gonorrhoeae также связывалась с этим рецептором in vitro. У штамма N. subflava GN01 это связывание обеспечивало агглютинацию человеческих эритроцитов в нейраминидазочувствительном варианте. Нитрозогуанидин-индуцированные не гемагглютинирующие мутанты N. subflava GN01 утратили способность связывать гематоцид и сиалозилпараглобозид, но сохранили способность связывать лактозилцерамид и ганглиотетраозилцерамид. Эти мутанты разделились на три класса по профилям белков внешней мембраны в электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия. Мутанты класса 1 были идентичны родительскому штамму, за исключением утраты белка молекулярной массой 27 килодальтон (кДа). Мутанты класса 2 имели профиль белков внешней мембраны, идентичный дикому типу, тогда как мутанты класса 3 демонстрировали ряд изменений, включая кажущееся отсутствие 27-кДа белка. 27-кДа белок из N. subflava GN01 был очищен из супернатанта. Поликлональная сыворотка против очищенного белка Sia-1, а также моноклональное антитело, специфичное к Sia-1, ингибировали гемагглютинацию штамма GN01. Очищенный белок Sia-1 в присутствии разведённой анти-Sia-1 сыворотки индуцировал нейраминидазочувствительную гемагглютинацию. Очищенный Sia-белок из мутанта класса 2 не мог вызывать гемагглютинацию при перекрестном скрещивании антителами, что указывает на то, что это мутантная форма Sia-1 с дефектом в сайте связывания рецептора. Иммуноэлектронная микроскопия с использованием моноклонального антитела, специфичного к Sia-1, показала, что адгезин имеет нефимбриальную природу, при этом агрегаты адгезина выступают от клеток участками.