Замещение изотопов в промискуитетной алкогольдегидрогеназе выявляет происхождение предпочтения субстрата в переходном состоянии

Isotope Substitution of Promiscuous Alcohol Dehydrogenase Reveals the Origin of Substrate Preference in the Transition State
Louis Y. P. Luk, J. Javier Ruiz‐Pernía, Iñaki Tuñón, Rudolf K. Allemann, Vicent Moliner, Enas M. Behiry
2018-01-17

BsADHспиртовая дегидрогеназа Geobacillus stearothermophilusдинамическое повторное пересечениеизотопный эффект ферментаизотопная маркировка ферментадинамическая связь белка с координатой реакциитрение белкапредпочтение субстратаанализ частотных движений переходного состояния
Происхождение предпочтения субстрата у промискуитетных ферментов исследовали методом изотопной маркировки фермента алкогольдегидрогеназы из Geobacillus stearothermophilus (BsADH). При физиологической температуре динамическая связь белка с координатой реакции была незначительной. Тем не менее степень динамической связи оказалась сильно зависимой от субстрата при пониженных температурах. Для бензилового спирта наблюдали ферментативный изотопный эффект больше единицы, тогда как для изопропанола ферментативный изотопный эффект был близок к единице. Анализ частотных движений в переходных состояниях показал, что остатки, окружающие активный центр, испытывают существенные смещения в ходе катализа для стерически объемных спиртов. BsADH предпочитает более мелкие субстраты, которые вызывают меньшее трение белка вдоль координаты реакции и сниженную частоту динамического повторного пересечения. Эта гипотеза позволяет предсказывать тенденции ферментативных изотопных эффектов для широкого круга субстратов.
1
Для бензилового спирта наблюдали ферментативный изотопный эффект >1, тогда как для изопропанола эффект был близок к 1.
2
BsADH предпочитает меньшие субстраты, так как они вызывают меньше белкового трения и уменьшенную динамическую повторную проходку по координате реакции, что позволяет предсказывать тренды изотопных эффектов фермента для разных субстратов.
3
Динамическая связь между движениями белка и катализмом сильно зависит от субстрата при более низких температурах.
4
Мечение изотопами фермента BsADH показывает, что динамическая связь белка с координатой реакции незначительна при физиологической температуре.
5
Анализ частотных движений в переходном состоянии показывает существенные смещения остатков вокруг активного центра при каталозе стерически громоздких спиртов.

Промискуитетная алкогольдегидрогеназа Geobacillus stearothermophilus (BsADH)

Происхождение предпочтения субстрата в переходном состоянии, исследуемое через эффект изотопирования фермента и динамическую связь белка с координатой реакции (частотные движения, фрикция белка, динамическое перерассеяние) для различных спиртов (например, бензиловый спирт против изопропанола)

Publication Details
Publication Date
2018-01-17
Journal
Publisher
ISSN
Access Type
Author Information
Authors
Louis Y. P. Luk
J. Javier Ruiz‐Pernía
Iñaki Tuñón
Rudolf K. Allemann
Vicent Moliner
Enas M. Behiry
Explore further
Open the scid.ai AI chat with a ready-made request: it will find papers on a similar topic and help build a literature review.
Find similar papers in the chat
Make a presentation
100%