Синапсин I (белок I), фосфопротеин, специфичный для нервных терминалей. III. Его ассоциация с синаптическими везикулами, изученная в высокоочищенной препарации синаптических везикул.

Синапсин I (белок I) — нейрон-специфичный фосфопротеин, являющийся субстратом cAMP-зависимых и Ca2+/кальмодулин-зависимых протеинкиназ. В двух сопроводительных работах (De Camilli, P., R. Cameron и P. Greengard, и De Camilli, P., S. M. Harris, Jr., W. B. Huttner и P. Greengard, 1983, J. Cell Biol. 96:1337–1354 и 1355–1373) мы показали с помощью иммуногистохимических методов на световом и электронном уровнях, что синапсин I присутствует в большинстве, а возможно, во всех нервных терминалях, где он преимущественно ассоциирован с синаптическими везикулами. В настоящем исследовании мы подготовили высокоочищенную фракцию синаптических везикул из мозга крысы с использованием в окончательном этапе пермеационной хроматографии на стекле с контролируемыми порами. С помощью иммунологических методов определяли концентрации синапсина I в различных субклеточных фракциях, полученных в ходе очистки везикул. Синапсин I коочищался с синаптическими везикулами и составлял примерно 6% от общего белка в высокоочищенной фракции синаптических везикул. Коочищение синапсина I с синаптическими везикулами зависело от использования сред с низкой ионной силой на всех этапах очистки. Синапсин I высвобождался в растворимую фазу при повышении ионной силы при нейтральном pH, но не при обработке неионогенными детергентами. В высокоочищенной фракции синаптических везикул обнаружена кальций-зависимая протеинкиназа, фосфорилировавшая эндогенный синапсин I в его чувствительном к коллагеназе хвостовом участке. Фосфорилирование этого участка, по-видимому, способствовало диссоциации синапсина I от синаптических везикул при использованных экспериментальных условиях.