Аномальная фосфорилирование микротубулсвязывающего белка тау (tau) при цитоскелетной патологии при болезни Альцгеймера.

Моноклональное антитело к микротубулсвязывающему белку тау (tau) мечет некоторые нейрофибриллярные клубки и бляшечные дендриты, два основных локуса парно-спиральных филаментов (PHF), в мозге при болезни Альцгеймера. Антитело также мечет изолированные PHF, которые многократно промывали NaDodSO4. Дефосфорилирование срезов ткани щелочной фосфатазой перед иммуномечением резко увеличивало число клубков и бляшек, распознаваемых антителом. Ядро амилоида бляшки не окрашивалось ни в дефосфорилированных, ни в недефосфорилированных срезах. На иммуноблотах полипептиды PHF маркировались легко только после дефосфорилирования. Напротив, коммерчески доступное моноклональное антитело к фосфорилированному эпитопу нейрофиламентов, которое мечет клубки и бляшечные дендриты в ткани, не мечет полипептидов PHF на иммуноблотах. Полипептиды PHF, меченные моноклональным антителом к тау, электрофорезировали совместно с теми полипептидами, которые распознавались антителами к изолированным PHF. Антитело к тау мечет микротубулы, собранные in vitro из нормальных человеческих мозгов, тогда как аналогично обработанные препараты мозга при болезни Альцгеймера должны были быть дефосфорилированы, чтобы это антитело полностью распознало их. Эти данные свидетельствуют о том, что тау в мозге при болезни Альцгеймера является аномально фосфорилированным белковым компонентом PHF.