Структурные основы сборки амилоидных фибрилл белками запаса семян растений

Амилоидные фибриллы представляют собой высокоупорядоченные белковые структуры, характеризующиеся кросс-β-архитектурой. Широкий спектр белков способен переходить в амилоидное состояние, участвуя как в патогенезе заболеваний, так и в нормальных физиологических процессах. Хотя амилоиды животного происхождения были подробно исследованы на атомарном уровне, амилоидные фибриллы, образованные растительными белками, остаются изученными значительно слабее. В данной работе мы систематически исследуем три主要ных белка запаса семян — 12S-глобулин овса, 7S-глобулин сои и глютелин риса — в жестких условиях, имитирующих приготовление пищи (pH 2, 85 °C). Глобулин овса и глютелин риса легко образуют фибриллы как в очищенных препаратах, так и в экстрактах целых семян, тогда как соевый глобулин формирует фибриллы только в очищенных препаратах и остается преимущественно аморфным в экстрактах целых семян. С помощью криоэлектронной микроскопии мы определили структуру фибрилл овсяного глобулина с разрешением 3,9 Å. Сердцевина фибриллы имеет компактную треугольную архитектуру с псевдотрехкратной симметрией и стабилизируется обширной гидрофобной и ароматической упаковкой. Полученные результаты устанавливают молекулярные основы образования амилоидов в семенах растений и расширяют структурное разнообразие амилоидных фибрилл за пределы систем животного и микробного происхождения, создавая основу для понимания образования амилоидов в белках растительного и пищевого происхождения. Белки запаса семян растений способны формировать амилоидные фибриллы в условиях, имитирующих приготовление пищи. Zhang и соавт. систематически сравнивают три主要ных белка запаса семян растений и определяют крио-ЭМ-структуры фибрилл овсяного глобулина, раскрывая молекулярные механизмы сборки амилоидов белками растительного происхождения.